Todas las sangres son iguales, salvo por la presencia o ausencia de un microscópico azúcar en la superficie del glóbulo rojo que la compone. Eso, tan diminuto, puede marcar la diferencia entre poder salvar o no una vida de manera rápida, en un hospital. Esta marca es lo que distingue las sangres A±, B± o 0±. La ciencia trata de fabricar de manera segura y barata sangre del último tipo, la universal, a partir de donaciones de los otros grupos. Ahora, en la Universidad de la Columbia Británica (Canadá) parecen haber encontrado un método en nuestros intestinos.


Una enzima que devora los azúcares que caracterizan las sangres tipo A y B. De esa forma se pueden convertir en tipo 0, el más demandado, pues en la mayoría de casos no provoca el rechazo del sistema inmune receptor. | Vídeo: M.V., ACS

 

En la actualidad, los centros de transfusión demandan con urgencia sangres de tipo 0. La sangre así clasificada carece de esos azúcares. Si se introduce plasma con los azúcares A y/o B en un torrente sanguíneo diferente, el cuerpo lo rechaza, poniendo a sus defensas a atacar al glóbulo rojo, ya que cree que es un enemigo. Es decir, ese azúcar es detectada por los anticuerpos como un antígeno, que es lo que los pone en alerta.

En los años cuarenta del siglo XX se descubrió otro antígeno más: el llamado Rh. Puede estar presente (+) o ausente (-). De esa manera se creaba el cuadro completo de compatibilidades de las sangres, a la hora de donar y transfundir.

Matriz de compatibilidad de grupos sanguíneos

Matriz de compatibilidad de grupos sanguíneos E.I.

“Nos interesamos ​​en las enzimas que permiten eliminar los antígenos A o B de los glóbulos rojos”, señaló el martes el doctor Stephen Withers en rueda de prensa, en el Congreso de la Sociedad Americana de Química, que se celebra estos días en Boston (EE.UU.). “Si puedes eliminar esos antígenos, que son azúcares simples, entonces puedes convertir la sangre A o B en sangre 0”. Él dice que los científicos han perseguido la idea de ajustar la sangre donada a un tipo universal desde hace tiempo, pero todavía tienen que encontrar enzimas eficaces y selectivas que también sean seguras y económicas. “Estas son 30 veces más potentes que las usadas hasta ahora”.

Una enzima dentro de tus tripas

¿Dónde encontrar esa enzima que devora azúcares de los glóbulos rojos? Lo normal hubiera sido trabajar con modelos de laboratorio, como las moscas. Pero se dieron cuenta de que era más fácil mirar en nuestro interior. Nuestros intestinos pueden ser el mejor laboratorio.

Withers colaboró ​​con un colega de su institución, la Universidad de Columbia Británica (UBC), que utiliza metagenómica para estudiar lo que habita en nuestro tracto digestivo. “Con metagenómica, tomas todos los organismos de un entorno y extraes la suma total del ADN de esos organismos mezclados”, explica Withers. Lanzar una red tan amplia permite que el equipo de Withers muestree los genes de millones de microorganismos sin la necesidad de cultivos individuales.

Nuestros intestinos pueden ser el mejor laboratorio.

Una bacteria, la E. coli, les sirvió de guía entre ese bosque intestinal para seleccionar genes que codifican enzimas que pueden romper los residuos de azúcar. Entonces, en lugar de utilizar la metagenómica como un medio para aprender sobre la ecología microbiana, Withers la usa para descubrir nuevos biocatalizadores. “Esta es una forma de sacar esa información genética del medio ambiente y llevarla al entorno de laboratorio y luego seleccionar la actividad que nos interesa”, dice.

Algunos de los azúcares de la mucina (la sustancia de la mucosa) del intestino son similares en estructura a los antígenos en sangre de tipo A y B. Los investigadores se centraron en las enzimas que las bacterias usan para arrancar los azúcares de la mucina y encontraron una nueva familia de enzimas que son 30 veces más efectivas para eliminar los antígenos de los glóbulos rojos que los candidatos informados previamente.

Withers ahora está trabajando con colegas en el Centro de Investigación Sanguínea de UBC para validar estas enzimas y probarlas a mayor escala para posibles pruebas clínicas. Además, planea llevar a cabo la evolución dirigida, una técnica de ingeniería de proteínas que simula la evolución natural, con el objetivo de crear la enzima de eliminación de azúcar más eficiente.

“Soy optimista de que tenemos un candidato muy interesante para ajustar la sangre donada a un tipo común”, dice Withers. “Por supuesto, tendrá que pasar por muchos senderos clínicos para asegurarse de que no tenga consecuencias adversas, pero se ve muy prometedor”.